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在大腸桿菌與酵母菌蛋白質體晶片中量化其蛋白質的濃度

為了解決dna rna共同點的問題，作者李毓慈 這樣論述：

蛋白質微陣列是一個高通量的生物感測器，他能夠提供大數據的蛋白質分析，也是探尋蛋白質相互作用的有力工具之一。在我們實驗室中，蛋白質晶片上點滿了酵母菌或大腸桿菌的蛋白質體。而這些基因庫蛋白質皆有穀胱甘肽S-轉移酶多組氨酸或組氨酸標記物，他們可與含有螢光的特定抗體辨識結合。我們可藉由電腦分析得到螢光訊號的強弱而分析抗體鍵結的相對數量。由於實驗是無法肉眼觀測，故晶片上有可能具有非特定鍵結的蛋白質影響實驗的準確性。因此我們需要從中做出可對比的劑量反應曲線以作為往後實驗的對照。我們從酵母菌基因庫中選出CRABP 1為特定對照蛋白；從大腸桿菌基因庫中選出nagA為特定對照蛋白。首先大量純化以得到高濃度的蛋

白質，在稀釋成不同濃度並點在醛基晶片上測試，最終將特定對照蛋白與蛋白質體共同點在晶片上做出劑量反應曲線。而大量蛋白質點在一個小晶片上是非常難以控制的，在環境以及蛋白質活性的種種條件下，我們最終特定對照蛋白質濃度只能夠涵蓋基因庫約90%的蛋白質。其他過高濃度則無法判定。但此實驗對於未來的研究也提供一個對照。

OmpA和OmpF在奇異變形桿菌生理壓力耐受性與毒力因子表現所扮演的角色

為了解決dna rna共同點的問題，作者林威丞 這樣論述：

奇異變形桿菌(Proteus mirabilis)是革蘭氏陰性的兼性厭氧的腸內菌，為健康人類腸道中的正常菌叢，但是在部分插尿導管的病患身上會造成伺機性感染，是尿道感染的重要病原菌，也會導致膀胱炎、腎結石，腎臟病等併發症。外膜是革蘭氏陰性菌特別且重要的組成，其位在細胞壁外層，為細菌與外界物質接觸的最外圍構造，其組成包含磷脂質、脂多醣和外膜蛋白；其中，外膜蛋白在細菌中扮演重要角色，除了為許多噬菌體的受器、小分子的通道等角色，還有細菌與宿主間傳遞訊息、保護細菌免於宿主攻擊等功能；外膜蛋白會感受外在環境的變化，改變自己的表現量去適應環境，許多外膜蛋白會在環境艱困時大量表現。在P. mirabilis

中，OmpA和OmpF為不論任何狀況(宿主體外、營養物缺乏、宿主體內)，都有一定大量的表現，為P. mirabilis非常主要的外膜蛋白；ompA在許多陰性菌中研究顯示為影響細菌感染、生存、適應環境有關，而ompF則與抗藥相關，但在P. mirabilis中還不甚清楚，本篇論文主要研究，ompA和ompF在P. mirabilis中的角色。實驗設計為利用ompA和ompF的knockout，突變影響許多毒力因子和壓力耐受性，ompF突變株降低了表面移行能力、生物膜形成能力上升、改變許多抗生素的感受性和對抗酸、高滲透壓及氧化壓力的能力下降，也降低其入侵細胞的能力。ompF突變株在表現型上較多與野

生株的差異，想了解在基因調控上ompF的調控路徑， RpoE和CpxR都是面對壓力環境下會活化調控下游基因的regulator，其活化條件都包括不成熟的外膜蛋白，兩者都可以自行調控，藉由ompF突變株發現rpoE和cpx的表現皆下降。為了瞭解ompF的基因調控，尋找本實驗室先前研究的regulator及根據ompF上游序列預測可能的regultor 以及可能的small RNA，找出一些可能調控ompF的基因，其中rybB利用real-time PCR證實其會抑制ompF的表現量，同時發現rpoE突變株ompF表現量也會上升。根據實驗室先前cytokine array的實驗結果，rpoE、ry

bB及hfq突變株中IL-8及MIF的量較野生株高，其共同點為OmpF表現量高，故假設OmpF會刺激細胞產生cytokine，並證實ompF突變株感染細胞後IL-8的產生量相對野生株下降很多。總結，ompF在Proteus mirabilis中扮演重要角色，影響移動性、毒性、抗藥性及與宿主的反應，並藉由rpoE和rybB調控ompF。