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另外網站第二節蛋白質分析也說明:鐵、磷、碘、鋅等. □ 含氮量= 16%(由凱氏(Kjeldahl)定氮法測定). 蛋白質含量≒ 氮含量乘以6.25 (100/16). □ α-胺基酸之間以胜肽鍵(peptide bond) 連結成大分.

這兩本書分別來自木馬文化 和木馬文化所出版 。

國立陽明交通大學 生命科學系暨基因體科學研究所 林達顯所指導 陳宥誠的 製備K48鏈結雙泛素探討泛素特異性蛋白酶受質辨認機制 (2020),提出胜肽鍵關鍵因素是什麼,來自於去泛素化酶、泛素特異性蛋白酶、K48鏈結雙泛素。

而第二篇論文國立陽明交通大學 生化暨分子生物研究所 林達顯所指導 林宸霆的 製備K63鏈雙泛素探討泛素特異性蛋白酶受質辨認機制 (2020),提出因為有 泛素的重點而找出了 胜肽鍵的解答。

最後網站請問肽鍵的化學式是什麼? - Clearnote則補充:肽鍵 就是兩個胺基酸然後一個提供胺基的H一個提供羧基的OH 中間脫掉一個水CN中間的那條鍵,被成為肽鍵要說有什麼共通性就是有N有C,C上還帶有一個雙鍵 ...

接下來讓我們看這些論文和書籍都說些什麼吧:

除了胜肽鍵,大家也想知道這些:

孟孟安心做手工皂&保養品套書【博客來獨家限量】:《孟孟的好好用安心皂方》+《在家做頂級保養品》

為了解決胜肽鍵的問題,作者孟孟 這樣論述:

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製備K48鏈結雙泛素探討泛素特異性蛋白酶受質辨認機制

為了解決胜肽鍵的問題,作者陳宥誠 這樣論述:

泛素化 (ubiquitination)是一個可逆的轉譯後修飾,在生物體中的調控扮演重要的角色。參與泛素化反應的酵素是泛素激活酶(ubiquitin-activating enzymes, E1s)、泛素結合酶(ubiquitin-conjugating enzymes, E2s)及泛素連接酶(ubiquitin ligases, E3s),可使泛素(ubiquitin)透過最後一個殘基G與其受質上的殘基K或Met1形成類胜肽鍵(isopeptide bond)。不同鏈結的泛素鏈對生物體的調控會有所不同,目前研究最多的是K48鏈結所影響的蛋白質降解。泛素特異性蛋白酶(Ubiquitin Sp

ecific Proteases, USPs)是去泛素化酶(Deubiquitinating enzymes, DUBs)最大的一個家族,其功能為去除泛素與目標蛋白之間的類胜肽鍵,調節蛋白質泛素修飾的平衡性。近期的研究指出,泛素特異性蛋白酶可能可以成為癌症和其他疾病的藥物靶標。我們的最終目的是想從結構的角度來了解泛素特異性蛋白酶與受質進行交互作用之機制。為達此目的,將利用酵素合成的方法製備不同鏈結的雙泛素(diubiquitin),作為泛素特異性蛋白酶的受質。因此,需先純化出製備雙泛素所需之酵素:泛素激活酶、泛素結合酶及泛素。另外,需純化泛素特異性蛋白酶,並找出其受質特異性,再利用結構生物學的

技術解出泛素特異性蛋白酶與其受質的複合體結構。本研究的主要工作是製備K48鏈結的雙泛素及純化泛素特異性蛋白酶的其中一個成員USP2,並測試USP2的受質是否為K48鏈結的雙泛素。

孟孟的好好用安心皂方【加量升級版】:活用中藥、食材、香氛做手工皂,45款呵護肌膚的溫柔提案

為了解決胜肽鍵的問題,作者孟孟 這樣論述:

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孟的好好用安心皂方》這本書更是收納了孟孟的心血與多年教學經驗,很高興看見新版的問世,我非常樂意大力推薦這一本值得收藏的好書!」

製備K63鏈雙泛素探討泛素特異性蛋白酶受質辨認機制

為了解決胜肽鍵的問題,作者林宸霆 這樣論述:

泛素化(ubiquitination)為一種可逆的轉譯後修飾,作為蛋白質標籤,調控細胞內許多反應。泛素化過程需要三種酵素: ubiquitin-activating enzymes (E1s), ubiquitin-conjugating enzymes (E2s)及ubiquitin ligases (E3s),將泛素最後一個Glycine與其受質上的Lysine形成類共價性的異胜肽鍵(isopeptide bond)。泛素化能夠以不同型式的修飾目標蛋白,專一性的調節生物體內各種反應,目前研究最多的是K48及K63泛素鏈分別調控蛋白質降解及參與細胞免疫反應。 泛素特異性蛋白酶(Ubiqu

itin Specific Protease, USP)是去泛素化酶(Deubiquitinating enzymes, DUBs)中種類最多的一個家族,其功能為打斷泛素與目標蛋白之間的異胜肽鍵,調節泛素化修飾的平衡性。近期的研究指出,泛素特異性蛋白酶能夠作為癌症和其他疾病的藥物標靶,因此我們實驗室想從結構的角度來了解泛素特異性蛋白酶與受質進行交互作用之機制。方法上我們會製備不同鏈結的雙泛素(diubiquitin),作為泛素特異性蛋白酶的受質並找出具有專一性的泛素特異性蛋白酶,未來再利用結構生物學的技術解出泛素特異性蛋白酶與其受質的複合體結構。因此我的研究主要在探討如何有效製備雙泛素,目前方

法上主要為酵素及化學兩種合成方法,我採用並修改先前已發表的一種結合E1的半化學方法來製備K63鏈結的雙泛素,首先我們將泛素上的K突變成R來避免化學合成的不專一性,接著透過thioester修飾及silver nitrate調節的縮合反應素來合成K63鏈結的雙泛素。結果上可以明確看到有雙泛素的合成,但是合成產率極低,因此未來需要更進一步探討及修訂此方法。